Kísérő kísérő - Co-chaperone
A társ-kaperonok olyan fehérjék, amelyek segítik a kaperonokat a fehérje hajtogatásában és más funkciókban. A társ-kaperonok azok a nem kliens kötő molekulák, amelyek segítenek a fehérje hajtogatásában, a Hsp70 és a Hsp90 közvetítésével . Különösen elengedhetetlenek ezeknek a chaperone fehérjéknek az ATPáz aktivitásának stimulálásában. Nagyszámú különféle társ-chaperon létezik, azonban doménszerkezetük alapján a legtöbb két csoportba sorolható: J-domén fehérjék és tetratricopeptid ismétlések (TPR).
A társ-kaperonok segítik a hősokk-fehérjéket a fehérje hajtogatási folyamatában. Ezek a kísérő kísérők számos módon működhetnek. Elsősorban a társ-kaperonok vesznek részt a hozzájuk kapcsolódó hősokk-fehérjék ATPáz-funkcionalitásában. A társ-kaperonok katalizálják az ATP-hidrolízist ADP-vel a megfelelő kaparonjaikon, ami lehetővé teszi számukra, hogy nagy konformációs változáson mennek keresztül, ami lehetővé teszi számukra, hogy nagyobb affinitással kötődjenek szubsztrátjaikhoz, vagy elősegítsék a szubsztrát felszabadulását a fehérje hajtogatását követően, mint például társ-kísérő p23.
A J-fehérjék , a DnaJ vagy a Hsp40 fontos társszekeronák a Hsp70-hez, és képesek kötődni a polipeptidekhez, majd toborozni a kapsairon DnaK fehérjét, és az ATP hidrolízis katalizálásával továbbadják a polipeptidet ehhez a kapaperonhoz, amely lehetővé teszi a DnaK számára, hogy a kibontott polipeptidhez nagy affinitás. Egy másik társszekeron, a GrpE, a fehérje hajtogatását követi, hogy a DnaK konformációs változását okozza, amely lehetővé teszi a hajtogatott fehérje felszabadítását. A TPR fehérjék mechanizmusát kevésbé tanulmányozták, ezekről a doménekről kimutatták, hogy kölcsönhatásba lépnek a Hsp90-gyel és a Hsp70-gyel, és részt vehetnek egy Hsp70-Hsp90 multi-chaperone komplex létrehozásában.
A kísérőszereplők szintén fontos szerepet játszhatnak olyan betegségek, mint például a cisztás fibrózis, rossz elterjedésében. A Hsp90 és társ-kísérője, az Aha1 közötti kölcsönhatás elengedhetetlen a cisztás fibrózis transzmembrán vezetőképesség-szabályozó (CFTR) megfelelő hajtogatásához. A kísérőszereplő betegségben betöltött szerepének további példái a neurodegeneratív betegségek. Az Alzheimer- és a Parkinson-kór számos fehérjével rendelkezik, amelyek aggregálódhatnak, ha nincsenek megfelelően kísérve. A társ-kaperonok, a CSPα (DNSJC5), az auxilin (DNSJC6) és az RME-8 (DNSJC13) fontosak a hajtogatás és az összeillesztés megőrzésében, ezáltal megakadályozzák a fehérje aggregálódását. Ezekben a fehérjékben a mutációk kimutatása összefügg a neurodegeneratív betegségek korai megjelenésével.
A kísérõk listája
- Aha1
- auxilin
- BAG1
- CAIR-1 / táska-3
- CDC37 / p50
- Chp1
- Cisztein húrfehérje (CSP)
- Cyp40
- Djp1
- DnaJ
- E3 / E4- ubiquitin ligáz
- FKBP4
- GAK
- GroES
- GrpE
- Hch1
- Csípő (Hsc70-kölcsönhatásban lévő fehérje) / ST13
- Komló (Hsp70 / Hsp90 szervező fehérje) / STIP1
- Mrj
- PP5
- Sacsin
- ŐRMESTER
- Snl1
- SODD / Bag-4
- Swa2 / Aux1
- Tom34
- Tom70
- UNC-45
- WISp39
Lásd még
Hivatkozások
További irodalom
- Young JC, Barral JM, Ulrich Hartl F (2003. október). "Több mint hajtogatás: a citoszolos chaperonok lokalizált funkciói". A biokémiai tudományok tendenciái . 28 (10): 541–7. doi : 10.1016 / j.tibs.2003.08.009 . PMID 14559183 .