Chaperone DnaJ - Chaperone DnaJ

DnaJ domain
PBB fehérje DNSJB1 image.jpg
PDB renderelés az 1hdj alapján.
Azonosítók
Szimbólum DnaJ
Pfam PF00226
InterPro IPR001623
PROSITE PDOC00553
SCOP2 1xbl / SCOPe / SUPFAM
CDD cd06257
Membránom 177
DnaJ központi tartomány
Azonosítók
Szimbólum DnaJ_CXXCXGXG
Pfam PF00684
Pfam klán CL0518
InterPro IPR001305
PROSITE PDOC00553
SCOP2 1exk / SCOPe / SUPFAM
DnaJ C terminális tartomány
PDB 1nlt EBI.jpg
a hsp40 ydj1 kristályszerkezete
Azonosítók
Szimbólum DnaJ_C
Pfam PF01556
InterPro IPR002939
PROSITE PDOC00553
SCOP2 1exk / SCOPe / SUPFAM

A molekuláris biológiában a chaperone DnaJ , más néven Hsp40 ( hősokk-fehérje 40 kD), molekuláris chaperone fehérje . A baktériumoktól az emberig sokféle organizmusban fejeződik ki.

Funkció

A molekuláris chaperonok sokszínű fehérjecsaládok, amelyek megvédik a fehérjéket az irreverzibilis aggregációtól a szintézis során és a sejtes stressz idején. A bakteriális molekuláris chaperone DnaK egy olyan enzim, amely összekapcsolja az ATP kötési, hidrolízis és ADP felszabadulási ciklusait egy N-terminális ATP-hidrolizáló doménnel a szekvenálás és a kibontakozott fehérjék C-terminális szubsztrátkötő domén általi felszabadulási ciklusai révén. A dimer GrpE a DnaK társszekeronja , és nukleotidcserefaktorként működik, s ez az ADP felszabadulás sebességének 5000-szeres stimulálását eredményezi. A DnaK maga is gyenge ATPáz ; A DnaK által végzett ATP hidrolízist stimulálja az interakció egy másik társszekeronnal, a DnaJ-val. Így a társszekeronok, a DnaJ és a GrpE képesek szorosan szabályozni a DnaK nukleotidhoz kötött és szubsztráthoz kötött állapotát olyan módon, amely szükséges a DnaK molekuláris chaperone ciklus normál háztartási és stresszhez kapcsolódó funkcióihoz.

Ez a fehérjecsalád tartalmaz egy 70 aminosav konszenzus szekvenciát, amelyet J doménnek neveznek. A DnaJ J-doménje kölcsönhatásba lép a Hsp70 hősokk-fehérjékkel. A DnaJ hősokk-fehérjék szerepet játszanak a Hsp70 hősokk-fehérjék ATPáz- aktivitásának szabályozásában .

A DnaK a J-doménjén keresztül stimulálja a DnaK ATPáz aktivitását, de a kibontakozó polipeptidláncokkal is összefügg, és megakadályozza azok aggregálódását. Tehát a DnaK és a DnaJ egy és ugyanazon polipeptidlánchoz kötődve hármas komplexet képezhet. A ternáris komplex képződése a DnaJ J-doménjének cis-interakcióját eredményezheti a DnaK ATPáz doménjével. Egy kibontott polipeptid úgy léphet be a chaperone ciklusba, hogy először vagy ATP-ligandumú DnaK-hoz, vagy DnaJ-hez kapcsolódik. A DnaK kölcsönhatásba lép egy peptid szubsztrát gerincével és oldalláncával; így kötési polaritást mutat és csak az L-peptid szegmenseket engedi be. Ezzel szemben kimutatták, hogy a DnaJ mind az L-, mind a D-peptideket megköti, és feltételezik, hogy csak a szubsztrát oldalláncaival lép kölcsönhatásba.

Domain architektúra

A fehérjék ebben a családban három doménből állnak . Az N-terminális domén a J domén (a fentiekben leírtak). A központi domén egy ciszteinben gazdag régió, amely a CXXCXGXG motívum négy ismétlését tartalmazza, ahol X jelentése bármely aminosav. Az izolált ciszteinben gazdag domén cinkfüggő módon redőzik. Mindkét két ismétlés egy cink egységet köt meg. Noha ez a domén szerepet játszik a szubsztrátkötésben, nem találtak bizonyítékot az izolált DNS-ciszteinben gazdag dómén és a különféle hidrofób peptidek közötti specifikus kölcsönhatásra. Ez a domén diszulfid izomeráz aktivitással rendelkezik. A C-terminál funkciója a chaperone és a dimerizáció.

DnaJ domént tartalmazó fehérjék

Hivatkozások

Ez a cikk magában foglalja a szöveget a nyilvánosság Pfam és InterPro : IPR002939
Ez a cikk magában foglalja a szöveget a nyilvánosság Pfam és InterPro : IPR001623
Ez a cikk magában foglalja a szöveget a nyilvánosság Pfam és InterPro : IPR001305