Chaperone DnaJ - Chaperone DnaJ
DnaJ domain | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
PDB renderelés az 1hdj alapján.
| |||||||||
Azonosítók | |||||||||
Szimbólum | DnaJ | ||||||||
Pfam | PF00226 | ||||||||
InterPro | IPR001623 | ||||||||
PROSITE | PDOC00553 | ||||||||
SCOP2 | 1xbl / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
CDD | cd06257 | ||||||||
Membránom | 177 | ||||||||
|
DnaJ központi tartomány | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Azonosítók | |||||||||
Szimbólum | DnaJ_CXXCXGXG | ||||||||
Pfam | PF00684 | ||||||||
Pfam klán | CL0518 | ||||||||
InterPro | IPR001305 | ||||||||
PROSITE | PDOC00553 | ||||||||
SCOP2 | 1exk / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
|
DnaJ C terminális tartomány | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
a hsp40 ydj1 kristályszerkezete
| |||||||||
Azonosítók | |||||||||
Szimbólum | DnaJ_C | ||||||||
Pfam | PF01556 | ||||||||
InterPro | IPR002939 | ||||||||
PROSITE | PDOC00553 | ||||||||
SCOP2 | 1exk / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
|
A molekuláris biológiában a chaperone DnaJ , más néven Hsp40 ( hősokk-fehérje 40 kD), molekuláris chaperone fehérje . A baktériumoktól az emberig sokféle organizmusban fejeződik ki.
Funkció
A molekuláris chaperonok sokszínű fehérjecsaládok, amelyek megvédik a fehérjéket az irreverzibilis aggregációtól a szintézis során és a sejtes stressz idején. A bakteriális molekuláris chaperone DnaK egy olyan enzim, amely összekapcsolja az ATP kötési, hidrolízis és ADP felszabadulási ciklusait egy N-terminális ATP-hidrolizáló doménnel a szekvenálás és a kibontakozott fehérjék C-terminális szubsztrátkötő domén általi felszabadulási ciklusai révén. A dimer GrpE a DnaK társszekeronja , és nukleotidcserefaktorként működik, s ez az ADP felszabadulás sebességének 5000-szeres stimulálását eredményezi. A DnaK maga is gyenge ATPáz ; A DnaK által végzett ATP hidrolízist stimulálja az interakció egy másik társszekeronnal, a DnaJ-val. Így a társszekeronok, a DnaJ és a GrpE képesek szorosan szabályozni a DnaK nukleotidhoz kötött és szubsztráthoz kötött állapotát olyan módon, amely szükséges a DnaK molekuláris chaperone ciklus normál háztartási és stresszhez kapcsolódó funkcióihoz.
Ez a fehérjecsalád tartalmaz egy 70 aminosav konszenzus szekvenciát, amelyet J doménnek neveznek. A DnaJ J-doménje kölcsönhatásba lép a Hsp70 hősokk-fehérjékkel. A DnaJ hősokk-fehérjék szerepet játszanak a Hsp70 hősokk-fehérjék ATPáz- aktivitásának szabályozásában .
A DnaK a J-doménjén keresztül stimulálja a DnaK ATPáz aktivitását, de a kibontakozó polipeptidláncokkal is összefügg, és megakadályozza azok aggregálódását. Tehát a DnaK és a DnaJ egy és ugyanazon polipeptidlánchoz kötődve hármas komplexet képezhet. A ternáris komplex képződése a DnaJ J-doménjének cis-interakcióját eredményezheti a DnaK ATPáz doménjével. Egy kibontott polipeptid úgy léphet be a chaperone ciklusba, hogy először vagy ATP-ligandumú DnaK-hoz, vagy DnaJ-hez kapcsolódik. A DnaK kölcsönhatásba lép egy peptid szubsztrát gerincével és oldalláncával; így kötési polaritást mutat és csak az L-peptid szegmenseket engedi be. Ezzel szemben kimutatták, hogy a DnaJ mind az L-, mind a D-peptideket megköti, és feltételezik, hogy csak a szubsztrát oldalláncaival lép kölcsönhatásba.
Domain architektúra
A fehérjék ebben a családban három doménből állnak . Az N-terminális domén a J domén (a fentiekben leírtak). A központi domén egy ciszteinben gazdag régió, amely a CXXCXGXG motívum négy ismétlését tartalmazza, ahol X jelentése bármely aminosav. Az izolált ciszteinben gazdag domén cinkfüggő módon redőzik. Mindkét két ismétlés egy cink egységet köt meg. Noha ez a domén szerepet játszik a szubsztrátkötésben, nem találtak bizonyítékot az izolált DNS-ciszteinben gazdag dómén és a különféle hidrofób peptidek közötti specifikus kölcsönhatásra. Ez a domén diszulfid izomeráz aktivitással rendelkezik. A C-terminál funkciója a chaperone és a dimerizáció.
DnaJ domént tartalmazó fehérjék
- Homo sapiens : DNSJA1 ; DNSJA2 ; DNSJA3 ; DNSJA4 (MST104); DNSJB1 ; DNSJB11 ; DNSJB13 ; DNSJB4 ; DNSJB5 ; DNSJB6 ; DNSJC17 ; DNSJC28
- Saccharomyces cerevisiae : ZUO1