Transzamináz - Transaminase

Aminotranszfer reakció aminosav és alfa-keto-sav között . Az amino (NH 2 ) csoport és a keto (= O) csoport kicserélődik.
Aminotranszferáz
Aszpartát transzamináz.png
Az aszpartát-transzamináz származó E. coli piridoxál 5' foszfát kofaktor
Azonosítók
Szimbólum Aminotranszferáz
Pfam PF00155
InterPro IPR004839
Membranóm 273

Transzaminázok vagy aminotranszferázai olyan enzimek , amelyek katalizálják a transzaminálás közötti reakció egy aminosavat és egy α- ketosavat . Fontosak a fehérjéket alkotó aminosavak szintézisében.

Funkció és mechanizmus

Az aminosav egy amin (NH 2 ) csoportot tartalmaz. A ketosav keto (= O) csoportot tartalmaz. A transzaminálás során az egyik molekula NH 2 csoportja kicserélődik a másik molekula = O csoportjával. Az aminosavból keto -sav, a keto -savból pedig aminosav lesz.

A legtöbb transzamináz fehérje enzim. A riboszóma bizonyos transzaminációs aktivitásait azonban ribozimek (RNS enzimek) katalizálják . Ilyen például a kalapácsfejű ribozim , a VS ribozim és a hajtűs ribozim .

A transzaminázokhoz piridoxál-foszfát koenzimre van szükség , amely az első félreakcióban piridoxaminná alakul , amikor egy aminosavat ketosavvá alakítanak át. Az enzimhez kötött piridoxamin reakcióba lép a piruváttal , oxaloacetáttal vagy alfa-ketoglutaráttal , és alanint , aszparaginsavat vagy glutaminsavat eredményez. Számos transzaminációs reakció fordul elő a szövetekben, amelyeket egy adott amino/keto -sav párra specifikus transzaminázok katalizálnak. A reakciók könnyen reverzibilisek, az irányt az határozza meg, hogy a reagensek közül melyik a felesleg. Ez a reverzibilitás kihasználható szintetikus kémiai alkalmazásokhoz, hogy értékes királis aminok szintézisét érjük el. A specifikus enzimeket például az egyik reagenspárból nevezték el; a glutaminsav és a piruvinsav közötti reakciót, amelynek során alfa-ketoglutársavat és alanint állítanak elő, alanin-transzamináznak hívják, és eredetileg glutaminsav-piruvát-transzamináznak vagy röviden GPT-nek hívták.

A szöveti transzamináz aktivitást úgy lehet megvizsgálni, hogy egy homogenizátumot különböző amino/ketosav párokkal inkubálunk . A transzamináció akkor bizonyítható, ha a megfelelő új aminosav és keto -sav képződik, amint ezt a papírkromatográfia is mutatja. A reverzibilitás a komplementer keto/aminosav pár kiindulási reagenseként történő felhasználásával bizonyítható. Miután a kromatogramot kivették az oldószerből, a kromatogramot ninhidrinnel kezelik, hogy megtalálják a foltokat.

Aminosav -anyagcsere állatokban

Az állatoknak fehérjéket aminosavakká kell metabolizálniuk az izomszövet rovására, amikor a vércukorszint alacsony. A máj transzaminázok oxaloacetát vagy alfa-ketoglutarát előnyben részesítése kulcsfontosságú szerepet játszik a nitrogénnek az aminosav- metabolizmusból az aszpartáttá és a glutamáttá történő átalakításában, hogy karbamiddá alakuljon át a nitrogén kiválasztására. Hasonló módon, az izmokban a piruvát transzamináláshoz történő alkalmazása alanint eredményez , amelyet a véráram a májba szállít (a teljes reakciót glükóz-alanin ciklusnak nevezik ). Itt más transzaminázok regenerálják a piruvátot, amely értékes előfutára a glükoneogenezisnek . Ez az alanin -ciklus analóg a Cori -ciklushoz , amely lehetővé teszi az izmok anaerob anyagcseréjét .

Diagnosztikai felhasználások

A transzamináz enzimek fontos szerepet játszanak a termelés különböző aminosavak, és mérjük a koncentrációkat a különböző transzaminázok a vérben fontos a diagnosztizálásában és nyomon követési sok betegség . Például a megemelkedett transzaminázok jelenléte a máj- és szívkárosodás jele lehet. Két fontos transzamináz enzim az aszpartát -transzamináz (AST), más néven szérum glutamin -oxaloacetikus transzamináz (SGOT); és alanin-transzamináz (ALT), más néven alanin-aminotranszferáz (ALAT) vagy szérum glutamát-piruvát-transzamináz (SGPT). Ezeket a transzaminázokat 1954 -ben fedezték fel, és klinikai jelentőségüket 1955 -ben írták le.

Lásd még

Hivatkozások

További irodalom

  • Ghany M, Hoofnagle JH (2005). "Megközelítés a májbeteg pácienshez". In Kasper DL, Fauci AS, Longo DL, Braunwald E, Hauser SL, Jameson JL (szerk.). Harrison belgyógyászati ​​alapelvei (16. kiadás). New York: McGraw-Hill. 1814–55.
  • Nelson DL, Cox MM (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3. kiadás). New York: Worth Publishers. 628–31., 634., 828–30.

Külső linkek