Amiláz - Amylase
| Alfa-amiláz | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Azonosítók | |||||||||
| EK sz. | 3.2.1.1 | ||||||||
| CAS -szám | 9000-90-2 | ||||||||
| Adatbázisok | |||||||||
| IntEnz | IntEnz nézet | ||||||||
| BRENDA | BRENDA bejegyzés | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme kilátás | ||||||||
| KEGG | KEGG bejegyzés | ||||||||
| MetaCyc | anyagcsereút | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktúrák | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Gén ontológia | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Béta-amiláz | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Azonosítók | |||||||||
| EK sz. | 3.2.1.2 | ||||||||
| CAS -szám | 9000-91-3 | ||||||||
| Adatbázisok | |||||||||
| IntEnz | IntEnz nézet | ||||||||
| BRENDA | BRENDA bejegyzés | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme kilátás | ||||||||
| KEGG | KEGG bejegyzés | ||||||||
| MetaCyc | anyagcsereút | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktúrák | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Gén ontológia | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Gamma-amiláz. Glükán 1,4-alfa-glükozidáz | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Azonosítók | |||||||||
| EK sz. | 3.2.1.3 | ||||||||
| CAS -szám | 9032-08-0 | ||||||||
| Adatbázisok | |||||||||
| IntEnz | IntEnz nézet | ||||||||
| BRENDA | BRENDA bejegyzés | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme kilátás | ||||||||
| KEGG | KEGG bejegyzés | ||||||||
| MetaCyc | anyagcsereút | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB struktúrák | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Gén ontológia | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Egy amiláz ( / æ m ɪ l eɪ Z / ) egy enzim, amely katalizálja a hidrolízist a keményítő (latin Amylum ) a cukrok . Az amiláz jelen van az emberek és néhány más emlős nyálában , ahol megkezdi az emésztés kémiai folyamatát . Azok az élelmiszerek, amelyek nagy mennyiségű keményítőt, de kevés cukrot tartalmaznak, mint például a rizs és a burgonya , rágás közben enyhén édes ízűek lehetnek, mivel az amiláz keményítőjük egy részét cukorrá bontja. A hasnyálmirigy és a nyálmirigy amilázt ( alfa -amilázt ) termel, hogy az étrendi keményítőt diszacharidokká és triszacharidokká hidrolizálja, amelyeket más enzimek glükózzá alakítanak, hogy a testet energiával látják el. A növények és néhány baktérium amilázt is termel. Különleges amiláz fehérjék vannak jelölve a különböző görög betűkkel. Minden amiláz glikozid-hidroláz, és az α-1,4- glikozidos kötésekre hat .
Osztályozás
| α-amiláz | β-amiláz | γ-amiláz | |
|---|---|---|---|
| Forrás | Állatok, növények, mikrobák | Növények, mikrobák | Állatok, mikrobák |
| Szövet | Nyál, hasnyálmirigy | Magok, gyümölcsök | Vékonybél |
| Hasítási hely | Véletlenszerű α-1,4 glikozidos kötés | Második α-1,4 glikozidos kötés | Utolsó α-1,4 glikozidos kötés |
| Reakciós termékek | Maltóz , dextrin stb | Malátacukor | Szőlőcukor |
| Optimális pH | 5,6–5,8 | 5,4–5,5 | 4,0–4,5 |
| Optimális hőmérséklet a főzés során | 68–74 ° C (154–165 ° F) | 58–65 ° C (136–149 ° F) | 63–68 ° C (145–155 ° F) |
α-amiláz
Az α-amilázok ( EC 3.2.1.1 ) ( CAS 9014-71-5) (alternatív nevek: 1,4-α- D- glükán - glükán-hidroláz; glikogenáz) kalcium- fém- enzimek . Hatva változó helyeken mentén keményítő lánc, α-amiláz lebontja hosszú láncú szacharidok , végső soron így akár maltotrióz és maltóz a amilóz , vagy maltóz, a glükóz és a „határ dextrin” a amilopektin . A glikozid -hidroláz családba tartoznak 13 .
Mivel a szubsztráton bárhol hathat , az α-amiláz gyorsabban hat, mint a β-amiláz. A állatok , ez egy nagy emésztő enzimet, és annak optimális pH-ja 6,7-7,0.
Az emberi fiziológiában mind a nyál-, mind a hasnyálmirigy-amiláz α-amiláz.
Az α-amiláz forma növényekben, gombákban ( ascomycetes és basidiomycetes ) és baktériumokban ( Bacillus ) is megtalálható.
β-amiláz
Az amiláz egy másik formáját, a β-amilázt ( EC 3.2.1.2 ) (alternatív elnevezések: 1,4-α- D- glükán-maltohidroláz; glikogenáz; szacharén-amiláz) szintén baktériumok , gombák és növények szintetizálják . A nem redukáló végből dolgozva a β-amiláz katalizálja a második α-1,4 glikozidos kötés hidrolízisét, egyszerre két glükóz egységet ( maltóz ) hasítva le . Az érés a gyümölcsök , β-amiláz szünetek keményítő maltóz, ami az édes íz az érett gyümölcs. A glikozid -hidroláz 14 -es családba tartoznak .
Az α-amiláz és a β-amiláz egyaránt jelen van a magvakban; A β-amiláz inaktív formában van jelen a csírázás előtt , míg az α-amiláz és a proteázok a csírázás megkezdése után jelennek meg. Sok mikrobák amilázt is termelnek az extracelluláris keményítők lebontására. Az állati szövetek nem tartalmaznak β-amilázt, bár jelen lehetnek az emésztőrendszerben található mikroorganizmusokban . A β-amiláz optimális pH-ja 4,0–5,0
γ-amiláz
γ-amiláz ( EC 3.2.1.3 ) (alternatív nevek: glükán 1,4-a-glükozidáz ; amiloglükozidáz; exo -1,4-α-glükozidáz; glükoamiláz; lizoszomális α-glükozidáz; 1,4-α- D- glükán glükohidroláz) hasítja az α (1–6) glikozidos kötéseket, valamint az utolsó α-1,4 glikozid kötést az amilóz és az amilopektin nem redukáló végén , glükózt eredményezve . A γ-amiláznak az összes amiláz közül a leg savasabb az optimális pH-ja, mivel a pH 3 körül a legaktívabb. Különféle GH családokba tartoznak, mint például a 15-ös glikozid-hidrolázcsalád a gombákban, az emberi MGAM 31-es glikozid-hidrolázcsaládja és a glikozid bakteriális formák 97. hidrolázcsaládja .
Felhasználások
Erjesztés
α- és β-amilázok fontosak sör sör és készült italt cukrokból származó keményítő . Az erjesztés során az élesztő cukrot fogyaszt és etanolt választ ki . A sörben és néhány likőrben az erjedés kezdetén jelen lévő cukrokat szemek vagy más keményítőforrások (például burgonya ) "pépesítésével" állították elő . A hagyományos sörfőzés során a malátás árpát forró vízzel keverik, hogy " cefrét " hozzanak létre , amelyet adott hőmérsékleten tartanak, hogy a malátás gabona amilázai cukorrá alakíthassák az árpa keményítőjét. Különböző hőmérsékletek optimalizálják az alfa- vagy béta -amiláz aktivitását, ami az erjeszthető és nem erjeszthető cukrok különböző keverékeit eredményezi. A cefre hőmérsékletének és a gabona / víz arányának kiválasztásakor a sörfőző megváltoztathatja a kész sör alkoholtartalmát, szájízét , aromáját és ízét.
Az alkoholtartalmú italok előállításának egyes történelmi módszereiben a keményítő cukorrá való átalakítása azzal kezdődik, hogy a sörfőző rágja a gabonát, hogy összekeverje a nyállal. Ez a gyakorlat továbbra is alkalmaznak a hazai termelés néhány tradicionális italok, mint például chhaang a Himalájában, chicha az Andokban és kasiri a Brazíliában és Suriname .
Liszt adalék
Az amilázokat kenyérsütésben használják, és az összetett cukrokat, például a keményítőt (a lisztben ) egyszerű cukrokra bontják. Az élesztő ezekből az egyszerű cukrokból táplálkozik, és etanol és szén -dioxid hulladékká alakítja át . Ez ízt kölcsönöz és megemeli a kenyeret. Míg az amilázok természetesen megtalálhatók az élesztősejtekben, időbe telik, amíg az élesztő elegendő mennyiségű enzimet termel, hogy jelentős mennyiségű keményítőt lebonthasson a kenyérben. Ez az oka a hosszú erjedésű tésztáknak, például a kovásznak . A modern kenyérsütési technikák amilázokat (gyakran malátás árpa formájában ) tartalmaztak a kenyérjavítóban , ezáltal gyorsabbá és praktikusabbá téve a folyamatot kereskedelmi használatra.
Az α-amiláz gyakran szerepel a kereskedelmi forgalomban kapható őrölt liszt összetevőjeként. Az amilázzal dúsított lisztnek hosszú ideig kitett pékeknél fennáll a dermatitis vagy az asztma kialakulásának veszélye .
Molekuláris biológia
A molekuláris biológiában az amiláz jelenléte kiegészítő módszerként szolgálhat a riporter konstrukció sikeres integrálásához az antibiotikum -rezisztencia mellett . Mivel a riportergéneket az amiláz szerkezeti génjének homológ régiói szegélyezik, a sikeres integráció megzavarja az amiláz gént, és megakadályozza a keményítő lebomlását, amely jódfestéssel könnyen kimutatható .
Orvosi felhasználások
Az amiláznak orvosi alkalmazása is van a hasnyálmirigy -enzimpótló terápia (PERT) alkalmazásában. A Sollpura ( liprotamáz ) egyik összetevője, amely elősegíti a szacharidok egyszerű cukrokká történő lebontását .
Egyéb felhasználások
Az alfa-amiláz inhibitorát, az úgynevezett fazolaminot , potenciális diétás segédanyagként tesztelték .
Élelmiszer -adalékanyagként használva az amiláz E -száma E1100, és származhat sertés hasnyálmirigyéből vagy penészgombáiból .
A Bacilliary amilázt ruházati és mosogatógépes tisztítószerekben is használják a keményítők feloldására a szövetekből és edényekből.
Azok a gyári dolgozók, akik amilázzal dolgoznak a fentiek bármelyikénél, fokozottan veszélyeztetik a foglalkozási asztmát . A pékek öt -kilenc százalékának pozitív a bőrtesztje, a légzési problémákkal küzdő pékek negyedik -harmada pedig túlérzékeny az amilázra.
Hiperamilazémia
A vérszérum amiláz mérhető orvosi diagnózis céljából . A normálnál magasabb koncentráció számos egészségügyi állapot bármelyikére utalhat, beleértve a hasnyálmirigy akut gyulladását (mérhető egyidejűleg a specifikusabb lipázzal ), perforált peptikus fekély , petefészek -ciszta csavarása , fojtogatás , ileus , mesentericus ischaemia , makroamylasemia és mumpsz . Az amiláz más testnedvekben is mérhető, beleértve a vizeletet és a peritoneális folyadékot.
A St. Louis -i Washingtoni Egyetem 2007. januári tanulmánya azt sugallja, hogy az enzim nyálpróbái használhatók az alváshiány jelezésére , mivel az enzim növeli aktivitását, összefüggésben azzal az idővel, amikor az alany aludt.
Történelem
1831 -ben Erhard Friedrich Leuchs (1800–1837) leírta a keményítő nyál általi hidrolízisét , a nyálban lévő enzim, a „ ptyalin ”, az amiláz jelenléte miatt . az ókori görög nyálnévről kapta a nevét: πτύαλον - ptyalon.
Az enzimek modern története 1833-ban kezdődött, amikor Anselme Payen és Jean-François Persoz francia vegyészek egy amiláz komplexet izoláltak a csírázó árpából, és " diasztáznak " nevezték el . Ebből a kifejezésből ered, hogy az összes későbbi enzimnév hajlamos az -as utótagra végződni.
1862 -ben Alexander Jakulowitsch Danilewsky (1838–1923) elválasztotta a hasnyálmirigy -amilázt a tripszintől .
Evolúció
Nyál -amiláz
A szacharidok energiagazdag táplálékforrás. A nagy polimereket, például a keményítőt az amiláz enzim a szájban részben hidrolizálja, mielőtt cukrokká hasítják. Sok emlős nagy kiterjedést tapasztalt az amiláz gén kópiaszámában. Ezek a párhuzamosságok lehetővé teszik, hogy a hasnyálmirigy-amiláz AMY2 újra a nyálmirigyekre irányuljon, lehetővé téve az állatok számára a keményítő ízlelését és a keményítő hatékonyabb és nagyobb mennyiségű emésztését. Ez önállóan történt egerekben, patkányokban, kutyákban, sertésekben, és ami a legfontosabb, az emberekben a mezőgazdasági forradalom után.
A 12 000 évvel ezelőtti mezőgazdasági forradalmat követően az emberi táplálkozás inkább a növények és állatok háziasítására kezdett átállni a vadászat és gyűjtés helyett . A keményítő az emberi étrend alapvető eleme lett.
A nyilvánvaló előnyök ellenére a korai emberek nem rendelkeztek nyál -amilázzal, ez a tendencia az emberi evolúciós rokonoknál is megfigyelhető, mint például a csimpánzok és a bonobók , akik a nyál amiláz termeléséért felelős gén egy vagy semmilyen másolatával rendelkeznek.
Más emlősökhöz hasonlóan a hasnyálmirigy alfa-amiláz AMY2 többször is megismétlődött. Az egyik esemény lehetővé tette, hogy fejlessze a nyálspecifikusságot, ami amiláz termelődéséhez vezet a nyálban (emberekben AMY1 néven nevezik ). Az 1 -es humán kromoszóma 1p21.1 régiója sok másolatot tartalmaz ezekből a génekből, különböző néven AMY1A , AMY1B , AMY1C , AMY2A , AMY2B és így tovább.
Azonban nem minden ember rendelkezik azonos számú AMY1 gén példánnyal . Azok a populációk, amelyekről ismert, hogy nagyobb mértékben támaszkodnak a szacharidokra, több AMY1 példányt tartalmaznak, mint azok az emberi populációk, amelyek ehhez képest kevés keményítőt fogyasztanak. A száma AMY1 gén másolatok emberben terjedhet hat példányban a mezőgazdasági csoportok, mint például az európai-amerikai és japán (két magas keményítő populációk), hogy csak két-három példányban Hunter-gyűjtögető társadalmakban, mint például a Biaka , Datog , és jakutokkal .
A keményítőfogyasztás és a populációra jellemző AMY1 példányok száma közötti összefüggés azt sugallja, hogy a magas keményítőtartalmú populációkban több AMY1 példányt választottak ki a természetes szelekció alapján, és az egyének számára kedvező fenotípust tekintették. Ezért a legvalószínűbb, hogy ha az egyén több AMY1 példányt birtokol a magas keményítőpopulációban, akkor javul a kondíció és egészségesebb, fittebb utódok születnek.
Ez a tény különösen nyilvánvaló, ha földrajzilag közeli populációkat hasonlítunk össze különböző étkezési szokásokkal, amelyek különböző számú AMY1 gént tartalmaznak. Ez a helyzet egyes ázsiai populációk esetében, amelyekről kimutatták, hogy kevés AMY1 példányt tartalmaznak néhány ázsiai mezőgazdasági populációhoz képest. Ez erős bizonyítékot szolgáltat arra, hogy a természetes szelekció hatott erre a génre, szemben azzal a lehetőséggel, hogy a gén genetikai sodródás útján terjedt el.
A kutyákban az amiláz -kópiák számának változásai az emberi populációkét tükrözik, ami arra utal, hogy az extra példányokat az emberek követése közben szerezték be. Ellentétben az emberekkel, akiknek az amilázszintje a táplálék keményítőtartalmától függ, az élelmiszerek széles skáláját fogyasztó vadon élő állatok általában több amilázzal rendelkeznek. Ennek oka elsősorban a keményítő kimutatása lehet, szemben az emésztéssel.
