Chemokine - Chemokine

Kis citokinek (intecrine/kemokin), interleukin-8-szerűek
A CXC alcsalád kemokinje, az interleukin-8 oldatszerkezete
Azonosítók
Szimbólum	IL8
Pfam	PF00048
InterPro	IPR001811
PROSITE	PDOC00434
SCOP2	3il8 / SCOPe / SUPFAM
Elérhető fehérje szerkezetek: Pfam   struktúrák / ECOD   EKT RCSB PDB ; PDBe ; PDBj EKT -összeg szerkezet összefoglaló EKT 1dok A: 24-90 1dol : 24-90 1don A: 24-90 1mca B: 29-90 1ml0 D: 24-90 1dom B: 24-90 1bo0 : 24-90 1ncv B: 24-90 1esr A: 24-90 1eot : 24-88 2eot : 24-88 1eih A: 27- 89 1eig A: 27-89 1je4 A: 24-89 1hun A: 24-89 1hum A: 24-89 1b53 B: 24-88 1b50 B: 24-88 1eqt B: 26-88 1rto B: 24-88 1u4r D: 24-88 1hrj B: 24-88 1u4p B: 24-88 1b3a B: 25-88 1rtn A: 24-88 1u4l A: 24-88 1u4m A: 24-88 1g91 A: 45-109 2hcc : 48 -108 1zxt A: 26-91 1vmp A: 26-89 1cm9 B: 26-89 1hfg A: 26-89 1hfn A: 26-89 1hhv A: 26-89 1hff A: 26-33 1g2s A: 24-88 1g2t A: 24-88 1j8i A: 23-84 1j9o A: 23-84 1el0 A: 24-88 1nr4 A: 24-88 1nr2 A: 24-88 1f2l B: 26-89 1b2t A: 26-89 1m8a A : 27-89 1ha6 A: 28-90 2il8 A: 29-93 1ilp A: 28-93 1qe6 A: 28-93 1ikm : 31-93 3il8 : 32-93 1ikl : 31-93 1icw B: 34-93 1ilq B: 28-93 1il8 B: 29-93 1tvx C: 61-121 1nap D: 59-121 1f9p A: 54-121 1mgs B: 35-101 1msh A: 35-101 1msg A: 35-101 1mi2 A: 28-94 1 rp D: 38-98 1f9s B: 32-98 1pfm C: 39-98 1f9r D: 32-98 1pfn A: 39-98 1f9q D: 32-98 1dn3 A: 87-98 1plf D: 21- 82 1rjt A: 22-89 1o7z B: 22-89 1o7y B: 22-89 1o80 A: 22-89 1lv9 A: 22-89 1sdf : 22-87 1qg7 B: 22-87 1a15 B: 29-85 2sdf : 22-87 1vmc A: 22-87

A kemokinek (a ógörög χῠμείᾱ (khumeíā)  „alkímia”, és κῑνησῐς (Kinesis)  „mozgás”), vagy a kemotaktikus citokinek, egy család a kis citokinek vagy jelátviteli fehérjék által szekretált sejtek indukáló irányított mozgása leukociták, valamint egyéb sejttípusok, beleértve az endothel- és hámsejteket. Amellett, hogy a kemokinek fontos szerepet játszanak a gazdaszervezet immunválaszának aktiválásában, fontosak a biológiai folyamatokban, beleértve a morfogenezist és a sebgyógyulást, valamint a betegségek, például a rák patogenezisében.

A citokinfehérjéket viselkedésük és szerkezeti jellemzőik alapján kemokinek közé sorolják. Amellett, hogy ismertek a kemotaxis közvetítéséről, a kemokinek mind körülbelül 8-10 kilodalton tömegűek , és négy cisztein maradékot tartalmaznak a konzervált helyeken, amelyek kulcsfontosságúak a háromdimenziós alakjuk kialakításához.

Ezek a proteinek hagyományosan alatt ismert számos más nevek, beleértve a SIS citokinek családjához , SIG citokinek családjába , SCY a citokinek családjába , vérlemezke faktor-4 szupercsalád vagy intercrinek . Egyes kemokinek tartják pro- gyulladásos , és lehet kiváltott immunválasz során toborozni sejtek a immunrendszer egy helyén a fertőzés , míg mások tartják homeosztatikus és részt vesznek szabályozására sejtek migrációjának során normális folyamatának szöveti karbantartás vagy fejlesztés . A kemokinek minden gerincesben , néhány vírusban és néhány baktériumban megtalálhatók, más gerinctelenekben azonban egyik sem található .

A kemokineket négy fő alcsaládba sorolták: CXC, CC, CX3C és C. Mindezek a fehérjék kifejtik biológiai hatásukat azáltal, hogy kölcsönhatásba lépnek a G -proteinnel kapcsolt transzmembrán receptorokkal, az úgynevezett kemokin receptorokkal , amelyek szelektíven megtalálhatók a célsejtjeik felületén.

Funkció

A fertőzött vagy sérült sejtek által kibocsátott kemokinek koncentrációgradienst képeznek. A vonzott sejtek a gradiensen keresztül a kemokin magasabb koncentrációja felé mozognak.

A kemokinek fő szerepe az, hogy kemo -vonzóanyagként működnek a sejtek migrációjának irányításában. A kemokinek által vonzott sejtek a kemokin forrása felé növekvő kemokin koncentráció jelét követik. Egyes kemokinek szabályozzák az immunrendszer sejtjeit az immunfelügyeleti folyamatok során, például a limfocitákat a nyirokcsomókba irányítják, így képesek szűrni a kórokozók invázióját azáltal, hogy kölcsönhatásba lépnek az ezekben a szövetekben található antigénbemutató sejtekkel . Ezeket homeosztatikus kemokineknek nevezik, és a forrássejtek stimulálása nélkül termelődnek és szekretálódnak. Egyes kemokinek szerepet játszanak a fejlődésben; elősegítik az angiogenezist (új erek növekedését ), vagy olyan sejtekhez vezetik a sejteket, amelyek specifikus jeleket szolgáltatnak a sejtek éréséhez. Más kemokinek gyulladásosak, és számos sejtből szabadulnak fel bakteriális fertőzésre, vírusokra és fizikai károsodást okozó szerekre reagálva, mint például a szilícium -dioxid vagy a köszvényben előforduló urátkristályok . Ezek felszabadulását gyakran gyulladáscsökkentő citokinek, például az interleukin 1 stimulálja . A gyulladásos kemokinek főként a leukociták kemoattraktánsaiként működnek , monocitákat , neutrofileket és más effektor sejteket toboroznak a vérből a fertőzés vagy szövetkárosodás helyére . Bizonyos gyulladásos kemokinek aktiválják a sejteket, hogy immunválaszt indítsanak, vagy elősegítsék a sebgyógyulást . Ezek által kiadott különböző sejttípusok és arra szolgálnak, hogy irányítsák sejtek mind veleszületett immunrendszer és az adaptív immunrendszer .

Típusok funkció szerint

A kemokinek funkcionálisan két csoportra oszthatók:

• Homeosztatikus : bizonyos szövetekben konstitutívan termelődnek, és felelősek a bazális leukocita -migrációért. Ezek közé tartoznak: CCL14 , CCL19 , CCL20 , CCL21 , CCL25 , CCL27 , CXCL12 és CXCL13 . Ez a besorolás nem szigorú; például a CCL20 gyulladásgátló kemokinként is működhet.
• Gyulladásos : ezek képződnek patológiás körülmények között (a pro-gyulladásos ingerek, mint például az IL-1 , TNF-alfa , LPS , vagy vírusok ), és aktívan részt vesz a gyulladásos válasz vonzza immunsejtek, hogy a helyén gyulladás . Példák: CXCL-8 , CCL2 , CCL3 , CCL4 , CCL5 , CCL11 , CXCL10 .

Önrávezetés

A kemokinek fő funkciója a leukociták migrációjának ( homing ) kezelése a megfelelő anatómiai helyeken gyulladásos és homeosztatikus folyamatokban.

Bazális : A homeosztatikus kemokinek a csecsemőmirigyben és a nyirokszövetekben termelődnek . Homeosztatikus funkciójukat a legjobban példázzák a CCL19 és CCL21 kemokinek ( nyirokcsomókban és nyirokcsomó -endothelsejtekben kifejezve ) és a CCR7 receptoruk (ezekben a szervekben történő elhelyezésre szánt sejteken kifejezve). Ezeknek a ligandumoknak a segítségével lehetséges az antigénbemutató sejtek (APC) továbbítása a nyirokcsomókba az adaptív immunválasz során. A többi homeosztatikus kemokin receptor közé tartoznak a következők: CCR9, CCR10 és CXCR5, amelyek fontosak a sejtcímek részeként a leukociták szövetspecifikus elhelyezésében . A CCR9 támogatja a leukociták migrációját a bélbe , a CCR10 a bőrbe és a CXCR5 támogatja a B-sejt migrációját a nyirokcsomók tüszőibe . A csontvelőben konstitutív módon előállított CXCL12 (SDF-1) elősegíti a B-progenitor sejtek proliferációját a csontvelő mikrokörnyezetében.

Gyulladásos : gyulladásos kemokinek nagy koncentrációban termelődnek fertőzés vagy sérülés során, és meghatározzák a gyulladásos leukociták migrációját a sérült területre. Tipikus gyulladásos kemokinek: CCL2, CCL3 és CCL5 , CXCL1, CXCL2 és CXCL8 . Tipikus példa a CXCL-8, amely kemo-vonzószerként hat a neutrofilekre. A homeosztatikus kemokin receptorokkal ellentétben a kötődési receptorokhoz és a gyulladásos kemokinekhez jelentős hajlam (redundancia) társul. Ez gyakran megnehezíti a receptor-specifikus terápiák kutatását ezen a területen.

Típusok sejtek szerint vonzottak

• Monociták / makrofágok : a legfontosabb kemokinek, amelyek ezeket a sejteket a gyulladás helyére vonzzák, a következők: CCL2, CCL3, CCL5, CCL7, CCL8, CCL13, CCL17 és CCL22.
• T-limfociták : a négy kulcsfontosságú kemokin, amelyek részt vesznek a T-limfociták gyulladás helyére történő toborzásában: CCL2, CCL1, CCL22 és CCL17. Továbbá a T-sejtek CXCR3 expresszióját indukálják a T-sejt aktiválását követően, és az aktivált T-sejtek vonzódnak azokhoz a gyulladásos helyekhez, ahol a CXCL9, CXCL10 és CXCL11 IFN-y indukálható kemokinek szekretálódnak.
• Hízósejtek : felületükön számos kemokinreceptor expresszálódik: CCR1, CCR2, CCR3, CCR4, CCR5, CXCR2 és CXCR4. Ezen CCL2 és CCL5 receptorok ligandumai fontos szerepet játszanak a hízósejtek toborzásában és aktiválásában a tüdőben . Bizonyítékok vannak arra is, hogy a CXCL8 gátolja a hízósejteket.
• Eozinofilek : az eozinofilek különböző szövetekbe történő migrációja a CC család számos kemokinjét érintette: CCL11, CCL24, CCL26, CCL5, CCL7, CCL13 és CCL3. A CCL11 (eotaxin) és a CCL5 (RANTES)kemokinekegy specifikus CCR3 receptoron keresztül hatnakaz eozinofilek felületére, és az eotaxin alapvető szerepet játszik az eozinofil sejtek kezdeti toborzásában.
• Neutrofilek : elsősorban CXC kemokinek szabályozzák. Egy példa a CXCL8 (IL-8) kemoattraktáns a neutrofilekre, és aktiválja azok metabolizmusát és degranulációját is .

Szerkezeti jellemzők

Minden kemokinek egy tipikus görög kulcsszerkezete van, amelyet diszulfidkötések stabilizálnak a konzervált ciszteinmaradékok között .

A fehérjéket szerkezeti jellemzőik alapján osztályozzák a kemokin családba, nem csak a sejteket vonzó képességük alapján. Minden kemokin kicsi, molekulatömege 8 és 10 kDa között van . Körülbelül 20-50% -ban azonosak egymással; azaz, osztoznak gén szekvencia és aminosav- szekvencia homológia. Mindannyian konzervált aminosavakat is tartalmaznak , amelyek fontosak a 3-dimenziós vagy harmadlagos szerkezetük létrehozásához , például (a legtöbb esetben) négy cisztein, amelyek párban kölcsönhatásba lépnek egymással, hogy a kemokinekre jellemző görög kulcsformát hozzanak létre . Az intramolekuláris diszulfidkötések jellemzően az első -harmadik , és a második -negyedik ciszteincsoporthoz csatlakoznak, a kemokin fehérjeszekvenciájában megjelenő számozással. A tipikus kemokin fehérjéket pro-peptidekként állítják elő , kezdve egy körülbelül 20 aminosavból álló szignálpeptiddel, amely a molekula aktív (érett) részéből lehasad a sejtből történő kiválasztódása során. Az első két cisztein, egy kemokinban, közel van egymáshoz az érett fehérje N-terminális vége közelében , a harmadik cisztein pedig a molekula közepén, a negyedik pedig a C-terminális végén található . Körülbelül tíz aminosavból álló hurok követi az első két ciszteint, és N-hurok néven ismert . Ezt követi az egy fordulatú spirál, amelyet 3 _10- spirálnak , három β-szálnak és egy C-terminális α- hélixnek neveznek . Ezeket a csavarokat és szálakat 30 -as , 40 -es és 50 -es ciklusoknak nevezett körök kötik össze ; a harmadik és negyedik cisztein a 30 -as és 50 -es évek hurkában található.

Típusok szerkezet szerint

CC kemokinek
Név	Gén	Más nevek)	Receptor	Uniprot
CCL1	Scya1	I-309, TCA-3	CCR8
CCL2	Scya2	MCP-1	CCR2	P13500
CCL3	Scya3	MIP-1a	CCR1	P10147
CCL4	Scya4	MIP-1β	CCR1 , CCR5	P13236
CCL5	Scya5	RANTES	CCR5	P13501
CCL6	Scya6	C10, MRP-2	CCR1	P27784
CCL7	Scya7	MARC, MCP-3	CCR2	P80098
CCL8	Scya8	MCP-2	CCR1 , CCR2 , CCR5	P80075
CCL9 / CCL10	Scya9	MRP-2, CCF18, MIP-1?	CCR1	P51670
CCL11	Scya11	Eotaxin	CCR2 , CCR3 , CCR5	P51671
CCL12	Scya12	MCP-5		Q62401
CCL13	Scya13	MCP-4, NCC-1, Ckβ10	CCR2 , CCR3 , CCR5	Q99616
CCL14	Scya14	HCC-1, MCIF, Ckβ1, NCC-2, CCL	CCR1	Q16627
CCL15	Scya15	Leukotactin-1, MIP-5, HCC-2, NCC-3	CCR1 , CCR3	Q16663
CCL16	Scya16	LEC, NCC-4, LMC, Ckβ12	CCR1 , CCR2 , CCR5 , CCR8	O15467
CCL17	Scya17	TARC, dendrokine, ABCD-2	CCR4	Q92583
CCL18	Scya18	PARC, DC-CK1, AMAC-1, Ckβ7, MIP-4		P55774
CCL19	Scya19	ELC, Exodus-3, Ckβ11	CCR7	Q99731
CCL20	Scya20	LARC, Exodus-1, Ckβ4	CCR6	P78556
CCL21	Scya21	SLC, 6Ckine, Exodus-2, Ckβ9, TCA-4	CCR7	O00585
CCL22	Scya22	MDC, DC/β-CK	CCR4	O00626
CCL23	Scya23	MPIF-1, Ckβ8, MIP-3, MPIF-1	CCR1	P55773
CCL24	Scya24	Eotaxin-2, MPIF-2, Ckβ6	CCR3	O00175
CCL25	Scya25	TECK, Ckβ15	CCR9	O15444
CCL26	Scya26	Eotaxin-3, MIP-4a, IMAC, TSC-1	CCR3	Q9Y258
CCL27	Scya27	CTACK, ILC, Eskine, PESKY, skinkine	CCR10	Q9Y4X3
CCL28	Scya28	MEC	CCR3 , CCR10	Q9NRJ3
CXC kemokinek
Név	Gén	Más nevek)	Receptor	Uniprot
CXCL1	Scyb1	Gro-a, GRO1, NAP-3, KC	CXCR2	P09341
CXCL2	Scyb2	Gro-β, GRO2, MIP-2a	CXCR2	P19875
CXCL3	Scyb3	Gro- ?, GRO3, MIP-2β	CXCR2	P19876
CXCL4	Scyb4	PF-4	CXCR3B	P02776
CXCL5	Scyb5	ENA-78	CXCR2	P42830
CXCL6	Scyb6	GCP-2	CXCR1 , CXCR2	P80162
CXCL7	Scyb7	NAP-2, CTAPIII, β-Ta, PEP		P02775
CXCL8	Scyb8	IL-8, NAP-1, MDNCF, GCP-1	CXCR1 , CXCR2	P10145
CXCL9	Scyb9	MIG, CRG-10	CXCR3	Q07325
CXCL10	Scyb10	IP-10, CRG-2	CXCR3	P02778
CXCL11	Scyb11	I-TAC, β-R1, IP-9	CXCR3 , CXCR7	O14625
CXCL12	Scyb12	SDF-1, PBSF	CXCR4 , CXCR7	P48061
CXCL13	Scyb13	BCA-1, BLC	CXCR5	O43927
CXCL14	Scyb14	BRAK, bolekine		O95715
CXCL15	Scyb15	Lungkine, WECHE		Q9WVL7
CXCL16	Scyb16	SRPSOX	CXCR6	Q9H2A7
CXCL17	VCC-1	DMC, VCC-1		Q6UXB2
C kemokinek
Név	Gén	Más nevek)	Receptor	Uniprot
XCL1	Scyc1	Lymphotactin a, SCM-1a, ATAC	XCR1	P47992
XCL2	Scyc2	Limfotaktin β, SCM-1β	XCR1	Q9UBD3
CX3C kemokinek
Név	Gén	Más nevek)	Receptor	Uniprot
CX3CL1	Scyd1	Fractalkine, neurotactin, ABCD-3	CX3CR1	P78423

A kemokin család tagjait négy csoportra osztják az első két ciszteinmaradék távolságától függően. Így a kemokinek nómenklatúrája például: CCL1 a kemokinek CC-családjának 1. ligandumához és CCR1 a megfelelő receptorhoz.

CC kemokinek

A CC kemokin (vagy β-kemokin ) fehérjék két szomszédos ciszteinnel ( aminosavak ) rendelkeznek, aminosavuk közelében . Ennek az alcsoportnak legalább 27 különböző tagját jelentették emlősök esetében, CC kemokin ligandumoknak ( CCL ) -1 és -28 között; A CCL10 ugyanaz, mint a CCL9 . Az alcsaládba tartozó kemokinek általában négy ciszteint tartalmaznak (C4-CC kemokinek), de kis számú CC kemokin hat ciszteint tartalmaz (C6-CC kemokinek). A C6-CC kemokinek közé tartozik a CCL1, CCL15, CCL21, CCL23 és CCL28. A CC kemokinek kiváltják a monociták és más sejttípusok, például az NK -sejtek és a dendritikus sejtek migrációját .

A CC kemokin példái közé tartozik a monocita kemoattraktáns protein-1 (MCP-1 vagy CCL2), amely arra készteti a monocitákat, hogy elhagyják a véráramot, és belépjenek a környező szövetekbe, hogy szöveti makrofágokká váljanak .

A CCL5 (vagy RANTES ) vonzza a CCR5 receptort expresszáló sejteket, például T -sejteket , eozinofileket és bazofileket .

A megnövekedett CCL11 szint a vérplazmában az öregedéssel (és a neurogenezis csökkenésével ) jár együtt egerekben és emberekben.

CXC kemokinek

A CXC kemokinek (vagy α-kemokinek ) két N-terminális ciszteinjét egy aminosav választja el, amelyet ebben a névben "X" -vel jelölünk. Az emlősökben 17 különböző CXC kemokint írtak le, amelyek két kategóriába sorolhatók, azok, amelyeknek specifikus aminosav -szekvenciája (vagy motívuma) a glutaminsav - leucin - arginin (vagy röviden ELR) közvetlenül a CXC első ciszteinje előtt van. motívum (ELR-pozitív), és azok, akiknek nincs ELR-motívuma (ELR-negatív). Az ELR-pozitív CXC kemokinek specifikusan a neutrofilek migrációját indukálják , és kölcsönhatásba lépnek a CXCR1 és CXCR2 kemokin receptorokkal . Az ELR-pozitív CXC kemokin egy példája az interleukin-8 (IL-8), amely a neutrofileket a véráramból való kilépésre és a környező szövetekbe való bejutására készteti. Más CXC kemokinek, amelyekből hiányzik az ELR motívum, mint például a CXCL13 , általában kemoattraktívak a limfociták számára. A CXC kemokinek a CXC kemokin receptorokhoz kötődnek , amelyek közül hét eddig felfedezett, CXCR1-7.

C kemokinek

A kemokinek harmadik csoportja C -kemokinek (vagy γ -kemokinek) néven ismert, és minden más kemokinnel ellentétben csak két ciszteinből áll; egy N-terminális cisztein és egy cisztein lefelé. Két kemokint írtak le ehhez az alcsoporthoz, és XCL1 ( limfotaktin -α) és XCL2 ( limfotaktin -β).

CX ₃ C kemokinek

Egy negyedik csoportot is felfedeztek, és a tagok három aminosavat tartalmaznak a két cisztein között, és CX ₃ C kemokinnak (vagy d-kemokineknek) nevezik . Az egyetlen CX ₃ C kemokint, amelyet eddig felfedeztek, fraktalkinnak (vagy CX ₃ CL1) nevezik . Egyszerre szekretálódik és kötődik az azt expresszáló sejt felületéhez, ezáltal mind kemo -vonzószerként, mind adhéziós molekulaként szolgál .

Receptorok

A kemokin receptorok olyan G-fehérjéhez kapcsolt receptorok tartalmazó 7 transzmembrán domének , amelyek megtalálhatók a felszínen leukociták . Körülbelül 19 különböző kemokin receptort jellemeztek a mai napig, amelyeket négy családra osztanak attól függően, hogy milyen típusú kemokint kötnek; CXCR amelyek kötődnek CXC kemokinek, CCR amelyek kötődnek a CC-kemokinek, CX3CR1 , amely megköti az egyedüli CX3C kemokin (CX3CL1), és XCR1 amely kötődik a két XC kemokinek (XCL1 és XCL2). Számos szerkezeti jellemzővel rendelkeznek; hasonló méretűek (körülbelül 350 aminosavat tartalmaznak ), rövid, savas N-terminális végük van, hét spirális transzmembrán doménjük három intracelluláris és három extracelluláris hidrofil hurokkal, valamint a receptor számára fontos szerin- és treoninmaradékot tartalmazó intracelluláris C-terminális szabályozás. A kemokinreceptorok első két extracelluláris hurka mindegyikében konzervált cisztein maradék található, amely lehetővé teszi diszulfid híd kialakulását ezek között. A G-fehérjék a kemokin-receptor C-terminális végéhez vannak kapcsolva, hogy lehetővé tegyék az intracelluláris jelátvitelt a receptor aktiválása után, míg a kemokin-receptor N-terminális doménje határozza meg a ligandumkötési specifitást.

Jelátvitel

A kemokin receptorok a G-fehérjékhez társulva továbbítják a sejtjeleket a ligandumkötést követően. A G -fehérjék kemokinreceptorok általi aktiválása a foszfolipáz C (PLC) néven ismert enzim későbbi aktiválódását okozza . A PLC a foszfatidil-inozitol (4,5) -biszfoszfát (PIP2) nevű molekulát két második hírvivő molekulává bontja, amelyek inozitol-trifoszfát (IP3) és diacil-glicerin (DAG) néven ismertek, és amelyek intracelluláris jelátviteli eseményeket váltanak ki; A DAG aktiválja a protein kináz C (PKC) nevű másik enzimet , és az IP3 kiváltja a kalcium felszabadulását az intracelluláris raktárakból. Ezek az események számos jelátviteli kaszkádot támogatnak (például a MAP kináz útvonalat ), amelyek olyan válaszokat generálnak, mint a kemotaxis , a degranuláció , a szuperoxid -anionok felszabadulása és a kemokinreceptor -hordozó sejtekben az integrineknek nevezett sejtadhéziós molekulák aviditásának változása .

Fertőzés kontroll

Az a felfedezés, hogy a RANTES , a MIP ( makrofág gyulladásos fehérjék ) 1α és 1β β -kemokinek (ma CCL5, CCL3 és CCL4 néven ismertek) elnyomják a HIV -1 -t, biztosította a kezdeti kapcsolatot, és jelezte, hogy ezek a molekulák az immunválasz részeként irányíthatják a fertőzést vivo, és hogy az ilyen inhibitorok tartós szállítása képes a fertőzés hosszú távú ellenőrzésére. A kemokin-termelés összefüggése az antigén által kiváltott proliferatív válaszokkal, a HIV- fertőzés kedvezőbb klinikai állapotával , valamint a fertőzésveszélyes alanyok nem fertőzött állapotával azt sugallja, hogy ezek a molekulák pozitív szerepet játszanak a HIV-fertőzés természetes lefolyásának szabályozásában.

Lásd még

• Parakrin jelzés

Hivatkozások

Külső linkek

• A citokin család adatbázis-Chemokines at kumamoto-u.ac.jp
• A helyes kemokin nómenklatúra az rndsystems.com webhelyen